1. Jaderné interakce
2. Chemický posun
3. Anizotropie
4. CSA a MAS
5. Dipolární interakce a MAS
6. CRAMPS – měření ¹H NMR spekter
7. Cross-polarizace
8. ¹³C CP/MAS NMR spektra
9. 119Sn CP/MAS NMR spektra
10. Princip 2D spektrometrie v pevné fázi
11. Přiřazení signálů - 2D MAS-J-HMQC
12. Stanovení ¹H-¹³C  vzdálenost
13. Spinová difuze
14. Stanovení ¹³C-¹³C vzdáleností
15. Stanovení ¹H-¹H vzdáleností
16. Velikost protonových klastrů
17. 3D spektrometrie - ¹³C ¹H-¹H NOESY
18. DQ-2D NMR spektrometrie
19. Lokální dynamika - 2D WISE
20. Dynamika heterogenních systémů
21. Velikosti domén
22. Lokalizace molekul vody

VIII. ¹³C CP/MAS NMR spektra měřená při 200 a 500 MHz
část 1.

   Nakonec se vrátíme k ¹³C CP/MAS NMR spektru krystalického thiacalix[4]arenu. Spektrum této na první pohled velmi symetrické molekuly reflektuje rozdílnou konformaci a orientaci jednotlivých aromatických kruhů v krystalické buňce. Tato informace je v kapalném spektru zcela potlačena díky rychlým molekulárním pohybům.

¹³C CP/MAS NMR spektra měřená při 200 a 500 MHz
část 2.

   Nyní se tedy podíváme na několik standardních jedno-dimenzionálních NMR spekter pevných látek, kde budou demonstrovány základní rysy a odlišnosti od klasických spekter změřených pro kapalné vzorky. Zde jsou uvedena ¹³C CP/MAS NMR spektra di-glycinu a tri-glycinu změřená na 200 MHz a 500MHz spektrometru. Spektra měřená při nižších frekvencích obsahují výrazné asymetrické doublety pro signály uhlíků, které sousedí s dusíkem. Toto štěpení je způsobeno zbytkovou dipolární interakcí s jádrem ¹⁴N. To vede v konečném důsledku k tomu, že ¹³C CP/MAS NMR spektru složitějších peptidů či proteinů je prakticky nečitelné. Avšak tato dipolární interakce prakticky zcela vymizí ve spektrech měřených při vyšších frekvencích. Z toho tedy vyplývá nutnost měřit NMR spektra na moderních spektrometrech s vysokou intenzitou magnetického pole.